Methicillin Resistant Staphylococcus aureus (MRSA) merupakan varian
resistensi Staphylococcus aureus yang terjadi karena adanya ekspresi
protein pengikat penisilin (PBP2a), yang memiliki afinitas sangat rendah
terhadap antibiotik golongan metisilin. Penelitian ini memiliki tujuan utama
untuk mengidentifikasi senyawa analog kurkumin yang diperoleh dari situs
KNApSAcK dan senyawa hasil modifikasi struktur dasar kurkumin sebagai
kandidat senyawa yang memiliki aktivitas inhibitor reseptor MRSA.
Metode penelitian ini menggunakan metode molecular docking dengan
software Molegro Virtual Docker, Chemdraw, Discovery Studio dan
sejumlah website yang digunakan yaitu PubChem, KNApSAcK, Protein
Data Bank, pkCSM, dan SwissADME serta dilanjutkan molecular dynamic
menggunakan aplikasi YASARA dynamics terhadap lima puluh satu
senyawa uji dengan reseptor 3F0X, 4BL3, dan 4CPK. Hasil penelitian
didapatkan empat senyawa analog kurkumin memiliki nilai rerank score
lebih negatif dibandingkan dengan native ligand dan senyawa pembanding.
Hal ini menunjukkan bahwa keempat senyawa memiliki potensi aktivitas
lebih kuat sebagai inhibitor MRSA. Hasil analisis molecular dynamic
menunjukkan hasil yang stabil pada energi total setelah waktu running 0.5
ns, RMSD ligan, RMSD protein dan RMSF memiliki nilai < 3Å dimana
nilai yang paling stabil pada kompleks protein dengan ligan uji 1,7-bis-(4hydroxy-3,5-diisopropylphenyl)-1,6-heptadiene-3,5-dione.
Dari
hasil
yang

diperoleh

dapat disimpulkan telah didapatkan senyawa analog kurkumin
yang memiliki aktivitas pengikatan reseptor yang aktif dan stabil serta
terbukti sebagai inhibitor reseptor Methicillin Resistant Staphylococcus
aureus.